Bioquímica II (proteínas)

Proteínas: são essenciais para a regulação metabólica de todos os seres vivos. Todos os seres vivos têm proteínas em seu organismo, desde os unicelulares ate os pluricelulares. Proteínas são aminoácidos e esses aminoácidos estão ligados formando as proteínas. Aminoácidos são compostos de carbono. O carbono faz quatro ligações e umas delas vão ser com o grupo carboxila, uma com o grupo de hidrogênio e uma com o grupo amina. O radical vai ser onde eu vou ter a diferença de um aminoácido para o outro. Essa ligação vai se ligar a outro aminoácido para se formar uma proteína, para eles se ligarem irão precisar fazer uma reação chama ligação peptídica, nesta ligação vou ter uma formação de água e nessa ligação vou ter uma reação de desidratação.

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‘’Ai você liga igual na imagem e terá uma reação de uma molécula de água, ai nessa ligação estará sendo formados dois aminoácidos diferentes. O nome dessa ligação é a ligação peptídica’’

As proteínas são produzidas pelo nosso organismo e para produzir proteína temos que produzir aminoácidos. Esses aminoácidos são classificados como essenciais e não essenciais.

Essenciais: são aqueles que o nosso organismo não produz. E se nos não produzimos, nos não temos acesso a ele, apenas pela dieta.

Não essenciais: o organismo produz, sendo assim, não precisam ser obtidos via alimentação.

FUNÇÕES

Estruturais: elas compõem o organismo, por exemplo, tem proteína no cabelo, na unha e etc. Tem proteína que participa da célula membrana plasmática. Elas vão servir também no organismo para transporte, por exemplo, uma hemoglobina (presente nos glóbulos vermelhos do sangue) vai transportar o oxigênio dos pulmões para todo o corpo.

Regulação de hormônios: alguns hormônios são proteínas e eles vão fazer parte do seu organismo.

Enzimática: a função dela é destruir  e unir as substancias.

Ira ter quatro estruturas essenciais

Primaria: um aminoácido ligado um do lado do outro. 

Secundaria: as radicais estarão interagindo entre eles, vai ter polões e vão existir interações entre os aminoácidos. 

Terciaria: forma tridimensional que a molécula de proteína adquire ao dobrar-se sobre si mesma graças às interações entre seus aminoácidos. Esta estrutura é determinada pela sequência de aminoácidos. A estrutura tridimensional determina a função da proteína.

Quaternária: varias proteínas vão participar da estrutura. Ela é especifica de alguns grupos de proteínas, por exemplo, hemoglobina esta presente no sangue e serve pra transporte do oxigênio e ai essa estrutura auxilia na função dela, se você tira a estrutura dela, ela perde a função.

Existe uma doença genética chamada anemia falciforme, ela é uma doença onde a pessoa vai ter um erro no sexto aminoácido do B-globina (uma das partes da hemoglobina) gera substituição de ácido glutâmico para valina (Adenina é trocada por Timina): GAG --> GTG; Glu--> Val 
Esse erro causa a Anemia falciforme, que determina a má formação das hemácias, que assumem forma semelhante a foices. Nos indivíduos portadores dessa doença, há a presença de ao menos um gene mutante, que leva o organismo a produzir a hemoglobina S.

Atividades enzimáticas

         ‘’Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima’’

A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente. O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Se aumentar muito a temperatura pode ocorrer um processo chamado desnaturação. A desnaturação é quando um fator vai afetar a função dessa proteína mexendo na sua estrutura. Pega o ovo cru e joga no chão, ele vai sujar tudo com aquela gosma dos inferno. Mas se você pegar outro ovo, da mesma caixinha que você pegou aquele e jogou no chão, e colocar ele pra cozinhar, quando você abrir, ele vai estar ‘’duro’’, o que aconteceu foi que você desnaturou as proteínas dele, você alterou a estrutura dele e acabou pendendo a função. 

Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas tem sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.

Grau de acidez (pH)

Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH. A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio(H⁺) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos).

Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8. se colocar a pepsina no colocar ph básico, ela vai desnaturar.

Relação entre febre e enzimas: As enzimas são catalizadoras de reações químicas no nosso organismo (ou seja, ela agiliza e facilita os processos metabólicos necessários para a manutenção da vida). Para agir, ela precisa de uma temperatura ótima (ideal), ph ótimo e seu substrato específico. Portanto, se você está com febre (aumento da temperatura corporal) essas enzima não poderão atuar e irá se desnaturalizar.